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內(nèi)容編輯近日，北京大學(xué)化學(xué)與分子工程學(xué)院陳鵬課題組首次利用小分子鈀催化劑激活了活細(xì)胞內(nèi)的特定蛋白質(zhì)，相關(guān)研究成果在《自然—化學(xué)》雜志在線發(fā)表。
利用化學(xué)小分子調(diào)控生物大分子是化學(xué)與生命科學(xué)交叉領(lǐng)域內(nèi)受到長期關(guān)注的問題，而如何在活體環(huán)境下實(shí)現(xiàn)高度特異的調(diào)控是目前面臨的最大挑戰(zhàn)之一。
固體酸催化劑,固體超強(qiáng)酸催化劑,催化樹脂,amberlyst15,amberlyst35,nkc9,酯化催化劑,烷基化催化劑,醚化催化劑,水解催化劑,水合催化劑,縮合催化劑,含氫硅油催化劑,硅醇水解催化劑,開環(huán)反應(yīng)催化劑，提金樹脂，廢水處理樹脂，釩提取樹脂，去除重金屬樹脂，脫色樹脂
陳鵬課題組將基于鈀催化劑的“脫保護(hù)反應(yīng)”與非天然氨基酸定點(diǎn)插入技術(shù)相結(jié)合，通過優(yōu)化生物相容的小分子鈀催化劑和化學(xué)保護(hù)基團(tuán)，成功發(fā)展了一種活細(xì)胞內(nèi)的普適性蛋白質(zhì)激活技術(shù)。
課題組的研究優(yōu)勢在于將非天然氨基酸直接插入了目標(biāo)蛋白質(zhì)酶的催化活性位點(diǎn)，使其處于完全“關(guān)閉”的狀態(tài)；而在激活過程中只要產(chǎn)生少量的處于“開啟”狀態(tài)的蛋白質(zhì)就足以對(duì)其功能及相關(guān)生物學(xué)功能進(jìn)行研究。
近日，北京大學(xué)化學(xué)與分子工程學(xué)院陳鵬課題組首次利用小分子鈀催化劑激活了活細(xì)胞內(nèi)的特定蛋白質(zhì)，相關(guān)研究成果在《自然—化學(xué)》雜志在線發(fā)表。
利用化學(xué)小分子調(diào)控生物大分子是化學(xué)與生命科學(xué)交叉領(lǐng)域內(nèi)受到長期關(guān)注的問題，而如何在活體環(huán)境下實(shí)現(xiàn)高度特異的調(diào)控是目前面臨的最大挑戰(zhàn)之一。
陳鵬課題組將基于鈀催化劑的“脫保護(hù)反應(yīng)”與非天然氨基酸定點(diǎn)插入技術(shù)相結(jié)合，通過優(yōu)化生物相容的小分子鈀催化劑和化學(xué)保護(hù)基團(tuán)，成功發(fā)展了一種活細(xì)胞內(nèi)的普適性蛋白質(zhì)激活技術(shù)。
課題組的研究優(yōu)勢在于將非天然氨基酸直接插入了目標(biāo)蛋白質(zhì)酶的催化活性位點(diǎn)，使其處于完全“關(guān)閉”的狀態(tài)；而在激活過程中只要產(chǎn)生少量的處于“開啟”狀態(tài)的蛋白質(zhì)就足以對(duì)其功能及相關(guān)生物學(xué)功能進(jìn)行研究。
課題組將該策略用于多種含有關(guān)鍵賴氨酸殘基的蛋白質(zhì)酶的激活，證明了該方法具有很強(qiáng)的普適性。進(jìn)一步的，他們利用此技術(shù)深入研究了一種細(xì)菌三型分泌系統(tǒng)的毒素效應(yīng)蛋白磷酸絲氨酸裂解酶對(duì)宿主細(xì)胞內(nèi)的胞外信號(hào)調(diào)節(jié)激酶參與的信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)通路的影響。今后他們擬將這一策略拓展到賴氨酸以外的蛋白質(zhì)側(cè)鏈上及其他生物大分子上，從而進(jìn)一步提高該方法的適用范圍。
該工作為發(fā)展蛋白質(zhì)的小分子激活方法，尤其是適用于活細(xì)胞及活體的激活策略提供了新的思路，為“在體”調(diào)控蛋白質(zhì)活性提供了新的工具。這項(xiàng)工作得到了國家自然科學(xué)基金委的資助。